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Feinsteuerung von Rezeptoren gelungen

Viele Medikamente gegen Herzschwäche, Bluthochdruck und andere Krankheiten wirken, weil sie die Funktion von Rezeptoren verändern. Wissenschaftler aus Würzburg, Bonn und Mailand haben jetzt neue Wirkstoffe designt, mit denen sich Rezeptoren in bislang nicht gekannter Weise feinsteuern lassen. Beta-Blocker sind Medikamente gegen Bluthochdruck. Sie setzen sich im Organismus an speziellen Rezeptoren fest, die sonst für das *Stresshormon* Adrenalin bestimmt sind. Durch die Blockade dieser Empfängermoleküle kann Adrenalin seine Wirkung nicht mehr entfalten, der Blutdruck sinkt.

Alle Körperzellen tragen an ihrer Oberfläche eine Vielzahl solcher Rezeptoren. Sie nehmen damit Nachrichten aus der Umgebung auf und passen die Zellfunktionen entsprechend an. Eine große Gruppe unter den Rezeptoren sind die so genannten G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCR). Mit ihnen werden Reize aus der Außen- und der Innenwelt verarbeitet, beispielsweise Geruch und Geschmack oder Nerven- und Hormonimpulse.

Unerwünscht: Ein Wirkstoff löst viele Signale aus

*Viele unserer Medikamente verändern die Funktion jeweils eines ganz bestimmten GPCR*, sagt Pharmazieprofessorin Ulrike Holzgrabe von der Universität Würzburg. Dabei werden die Rezeptoren entweder aus- oder eingeschaltet. Doch bei den GPCR bedeute das *Einschalten* sehr oft, dass im Zellinneren gleich mehrere Signale mit verschiedenen Bedeutungen in Gang gesetzt werden. Das kann zu unerwünschten Nebenwirkungen führen.

Auf diesem Feld ist einem Forschungsteam aus Würzburg, Bonn und Madrid jetzt eine Premiere gelungen: Es hat in der Proteinstruktur eines GPCR einen Bereich identifiziert, der sich als Signal-Weiche nutzen lässt. Über diesen Fortschritt berichtet das renommierte Fachmagazin *Nature Communications*.

Innovativ: Zielgenau agierende Wirkstoffe

Was den Wissenschaftlern gelungen ist: Mit speziell konstruierten Wirkstoffen können sie einen GPCR, den so genannten muskarinischen Rezeptor, an einer Stelle einschalten und dem dadurch ausgelösten Signal an einer anderen Stelle gleichzeitig eine bestimmte Richtung geben. Das Einschalten löst dann also nicht viele verschiedene Signale aus, sondern nur ein einziges * das jeweils gewünschte.

*Über solche Weichen in der Proteinstruktur verfügen viele Mitglieder der GPCR-Familie, so dass auch andere Rezeptoren auf die neuartige Weise steuerbar sein sollten*, so Holzgrabe. Damit bestehe die Aussicht auf innovative Arzneistoffe, die gezielter in Zellfunktionen eingreifen und dadurch auch besser wirksam und verträglich sind. Als nächstes wollen die Forscher weitere Wirkstoffe designen, um noch mehr über die Signalweiterleitung an GPCR zu erfahren.

*The allosteric vestibule of a seven transmembrane helical receptor controls G-protein coupling*, Andreas Bock, Nicole Merten, Ramona Schrage, Clelia Dallanoce, Julia Bätz, Jessica Klöckner, Jens Schmitz, Carlo Matera, Katharina Simon, Anna Kebig, Lucas Peters, Anke Müller, Jasmin Schrobang-Ley, Christian Tränkle, Carsten Hoffmann, Marco De Amici, Ulrike Holzgrabe, Evi Kostenis & Klaus Mohr, Nature Communications 3, 4. September 2012, DOI 10.1038/ncomms2028








Nachricht vom 14.9.12 21:09

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